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Jean-François Collet, chercheur à l’Institut de Duve de l’UCLouvain et investigateur welbio, et son équipe, viennent de faire une découverte qui bénéficiera aux scientifiques du monde entier.
Chaque cellule vivante produit des milliers de protéines, indispensables à la vie. Une protéine est fabriquée comme un long filament : sous cette forme, la protéine est inactive. Pour être fonctionnelle, elle doit rapidement adopter une forme définie : on parle de repliement d’une protéine, car le filament se replie pour adopter, par exemple, la forme d’une hélice. Certaines maladies, comme la maladie d’Alzheimer ou la maladie de Parkinson, sont liées à des problèmes de repliement de protéines.
Les cellules vivantes produisent des chaperonnes qui aident les protéines à se replier rapidement et correctement, notamment en cas de danger. Une chaperonne, GroEL, a été énormément étudiée dans le monde et est utilisée comme exemple de chaperonne dans la plupart des manuels de biologie. Le monde scientifique pensait tout connaître à son sujet… jusqu’à la découverte de l’UCLouvain : l’équipe de Jean-François Collet (Emile Dupuy et Camille Goeman), en collaboration avec d’autres collègues de l’UCLouvain (Yves Dufrêne), et de la VUB, de l’EMBL, du CNRS et de l’Université du Nebraska, a découvert que GroEL travaille, en réalité, avec un partenaire, CnoX, pour fonctionner correctement.
Concrètement, à l’intérieur de la cellule, les protéines doivent faire face à diverses menaces, souvent inattendues. C’est comme si une personne se retrouvait en plein milieu d’un champ de bataille, en train de chercher un abri où se protéger. Les scientifiques savaient déjà que les protéines n’étaient pas seules face à cette situation : elles bénéficient de l’aide d’un gardien, GroEL, pour les protéger et les abriter. Ce que l’équipe de Jean-François Collet est donc parvenue à capturer en photo, c’est l’interaction entre ce gardien GroEL et son partenaire, jusqu’ici inconnu, CnoX.
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L’équipe de rédaction Tempo Today
