L’IA face aux protéines : une intelligence encore trop rigide

C’est ce que révèle une étude menée par la Vrije Universiteit Brussel, en collaboration avec l’Université de Gand et l’Institut Interuniversitaire de Bioinformatique de Bruxelles, centrée sur une protéine pourtant bien connue : l’alpha-1-glycoprotéine acide (AGP), abondante dans le sang et impliquée dans les réponses inflammatoires, les cancers et l’efficacité des médicaments.

Les chercheurs ont mis en évidence que l’AGP ne se laisse pas facilement modéliser. Sa structure est enrichie de glycanes – des sucres qui varient selon l’état de santé – et certaines mutations génétiques modifient profondément ses mouvements et ses interactions avec les traitements. Ces variations, invisibles pour les outils standards, ont des implications majeures en médecine personnalisée. Une modification minime au bon endroit peut suffire à transformer radicalement le comportement de la protéine, expliquant pourquoi deux patients porteurs de la même maladie peuvent réagir différemment à un même médicament.

Pour tester les capacités actuelles de l’intelligence artificielle, les chercheurs ont confronté AlphaFold, le modèle de référence pour la prédiction des structures protéiques, à cette protéine instable et glycosylée. Résultat : l’outil parvient à représenter correctement les parties rigides de l’AGP, mais échoue à modéliser les régions mobiles et dynamiques, pourtant essentielles à sa fonction. Comparées aux données expérimentales, ses prédictions apparaissent simplifiées, parfois trompeuses, illustrant l’écart entre le modèle informatique et la réalité biologique.

Cette étude souligne que l’intelligence artificielle peut accélérer la recherche, mais seule l’intelligence humaine peut la guider avec rigueur et discernement.